HK2

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2NZT, 5HFU, 5HG1, 5HEX

Ідентифікатори

Символи

HK2, HKII, HXK2, hexokinase 2

Зовнішні ІД

OMIM: 601125 MGI: 1315197 HomoloGene: 37273 GeneCards: HK2

Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity • nucleotide binding • mannokinase activity • hexokinase activity • phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor • kinase activity • glucose binding • каталітична активність • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • fructokinase activity • ATP binding • glucokinase activity
Клітинна компонента	• гіалоплазма • мембрана • мітохондріальна зовнішня мембрана • мітохондрія • клітинна мембрана • sarcoplasmic reticulum
Біологічний процес	• фосфорилювання • regulation of glucose import • canonical glycolysis • cellular glucose homeostasis • negative regulation of mitochondrial membrane permeability • carbohydrate phosphorylation • response to ischemia • maintenance of protein location in mitochondrion • establishment of protein localization to mitochondrion • apoptotic mitochondrial changes • negative regulation of reactive oxygen species metabolic process • hexose metabolic process • обмін речовин • лактація • гліколіз • positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization • glucose metabolic process • glucose 6-phosphate metabolic process • cellular response to leukemia inhibitory factor • carbohydrate metabolic process • response to hypoxia • positive regulation of angiogenesis
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


3099


15277

Ensembl


ENSG00000159399


ENSMUSG00000000628

UniProt


P52789


O08528

RefSeq (мРНК)


NM_000189 NM_001371525


NM_013820

RefSeq (білок)


NP_000180 NP_001358454


NP_038848

Локус (UCSC)

Хр. 2: 74.83 – 74.89 Mb

Хр. 6: 82.7 – 82.75 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

HK2 (англ. Hexokinase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 917 амінокислот, а молекулярна маса — 102 380^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MIASHLLAYF	FTELNHDQVQ	KVDQYLYHMR	LSDETLLEIS	KRFRKEMEKG
LGATTHPTAA	VKMLPTFVRS	TPDGTEHGEF	LALDLGGTNF	RVLWVKVTDN
GLQKVEMENQ	IYAIPEDIMR	GSGTQLFDHI	AECLANFMDK	LQIKDKKLPL
GFTFSFPCHQ	TKLDESFLVS	WTKGFKSSGV	EGRDVVALIR	KAIQRRGDFD
IDIVAVVNDT	VGTMMTCGYD	DHNCEIGLIV	GTGSNACYME	EMRHIDMVEG
DEGRMCINME	WGAFGDDGSL	NDIRTEFDQE	IDMGSLNPGK	QLFEKMISGM
YMGELVRLIL	VKMAKEELLF	GGKLSPELLN	TGRFETKDIS	DIEGEKDGIR
KAREVLMRLG	LDPTQEDCVA	THRICQIVST	RSASLCAATL	AAVLQRIKEN
KGEERLRSTI	GVDGSVYKKH	PHFAKRLHKT	VRRLVPGCDV	RFLRSEDGSG
KGAAMVTAVA	YRLADQHRAR	QKTLEHLQLS	HDQLLEVKRR	MKVEMERGLS
KETHASAPVK	MLPTYVCATP	DGTEKGDFLA	LDLGGTNFRV	LLVRVRNGKW
GGVEMHNKIY	AIPQEVMHGT	GDELFDHIVQ	CIADFLEYMG	MKGVSLPLGF
TFSFPCQQNS	LDESILLKWT	KGFKASGCEG	EDVVTLLKEA	IHRREEFDLD
VVAVVNDTVG	TMMTCGFEDP	HCEVGLIVGT	GSNACYMEEM	RNVELVEGEE
GRMCVNMEWG	AFGDNGCLDD	FRTEFDVAVD	ELSLNPGKQR	FEKMISGMYL
GEIVRNILID	FTKRGLLFRG	RISERLKTRG	IFETKFLSQI	ESDCLALLQV
RAILQHLGLE	STCDDSIIVK	EVCTVVARRA	AQLCGAGMAA	VVDRIRENRG
LDALKVTVGV	DGTLYKLHPH	FAKVMHETVK	DLAPKCDVSF	LQSEDGSGKG
AALITAVACR	IREAGQR

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ. Задіяний у таких біологічних процесах як гліколіз, поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у мембрані, мітохондрії, зовнішній мембрані мітохондрій.

Література

Deeb S.S., Malkki M., Laakso M. (1993). Human hexokinase II: sequence and homology to other hexokinases. Biochem. Biophys. Res. Commun. 197: 68—74. PMID 8250948 DOI:10.1006/bbrc.1993.2442
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Shinohara Y., Yamamoto K., Kogure K., Ichihara J., Terada H. (1994). Steady state transcript levels of the type II hexokinase and type 1 glucose transporter in human tumor cell lines. Cancer Lett. 82: 27—32. PMID 7518342 DOI:10.1016/0304-3835(94)90142-2
Cheung E.C., Ludwig R.L., Vousden K.H. (2012). Mitochondrial localization of TIGAR under hypoxia stimulates HK2 and lowers ROS and cell death. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 109: 20491—20496. PMID 23185017 DOI:10.1073/pnas.1206530109
Laakso M., Malkki M., Deeb S.S. (1995). Amino acid substitutions in hexokinase II among patients with NIDDM. Diabetes. 44: 330—334. PMID 7883120 DOI:10.2337/diab.44.3.330
Vidal-Puig A., Printz R.L., Stratton I.M., Granner D.K., Moller D.E. (1995). Analysis of the hexokinase II gene in subjects with insulin resistance and NIDDM and detection of a Gln142-->His substitution. Diabetes. 44: 340—346. PMID 7883122 DOI:10.2337/diab.44.3.340

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4923 (англ.) . Архів оригіналу за 23 липня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.
↑ UniProt, P52789 (англ.) . Архів оригіналу за 14 серпня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.