Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer)
Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikatori | |||||||||
EC broj | 1.2.4.2 | ||||||||
CAS broj | 2604577 | ||||||||
Baze podataka | |||||||||
IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
KEGG | KEGG pristup | ||||||||
MetaCyc | metabolički put | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
|
Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer) (EC 1.2.4.2, 2-ketoglutaratna dehidrogenaza, 2-oksoglutaratna dehidrogenaza, 2-oksoglutarat:lipoat oksidoreduktaza, 2-oksoglutarat:lipoamid 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija i akceptor-sukcinilacija), alfa-ketoglutaratna dehidrogenaza, dehidrogenaza alfaketoglutarinska kiselina, alfa-ketoglutarinska dehidrogenaza, alfa-oksoglutaratna dehidrogenaza, AKGDH, OGDC, ketoglutarinska dehidrogenaza, oksoglutaratna dekarboksilaza, oksoglutaratna dehidrogenaza, oksoglutaratna dehidrogenaza (lipoamid)) je enzim sa sistematskim imenom 2-oksoglutarat:(dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza)-lipoillizin 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija, akceptor-sukcinilacija).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- 2-oksoglutarat + [dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza] lipoillizin [dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza] S-sukcinildihidrolipoillizin + CO2
Ovaj enzim sadrži tiaminski difosfat. On je komponenta multienzimskog kompleksa 2-oksoglutaratna dehidrogenaza u kome su višestruke kopije vezane za osnovu molekula EC 2.3.1.61, dihidrolipoillizinski-ostatak sukciniltransferaza, koji takođe vezuje višestruke kopije enzima EC 1.8.1.4, dihidrolipoil dehidrogenaze. Ovaj enzim ne deluje na slobodni lipoamid ili lipoillizin, nego samo na lipoilizinski ostatak u EC 2.3.1.61.
Reference
- ^ Massey, V. (1960). „The composition of the ketoglutarate dehydrogenase complex”. Biochim. Biophys. Acta. 38: 447—460. PMID 14422131.
- ^ Ochoa, S. (1954). „Enzymic mechanisms in the citric acid cycle”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 15: 183—270. PMID 13158180.
- ^ Sanadi, D.R., Littlefield, J.W. and Bock, R.M. (1952). „Studies on α-ketoglutaric oxidase. II. Purification and properties”. J. Biol. Chem. 197: 851—862. PMID 12981117. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Perham, R.N. (2000). „Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions”. Annu. Rev. Biochem. 69: 961—1004. PMID 10966480.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Oxoglutarate+dehydrogenase+(succinyl-transferring) на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
- Aldehidna dehidrogenaza
- Format dehidrogenaza (citohrom)
- Oksoglutarat dehidrogenazni kompleks
- Piruvatna dehidrogenaza
- Dehidrogenazni kompleks alfa-keto kiseline razgranatog lanca
- BCKDHA
- BCKDHB
- DBT
- DLD