RAP1
| RAP1A, član familije RAS onkogena | |
|---|---|
| Identifikatori | |
| Simbol | RAP1A |
| Entrez | 5906 |
| Hugo | 9855 |
| OMIM | 179520 |
| RefSek | NM_002884 |
| UniProt | P62834 |
| Drugi podaci | |
| Lokus | Hrom. 1 p13.3 |
| RAP1B, član familije RAS onkogena | |
|---|---|
| Identifikatori | |
| Simbol | RAP1B |
| Entrez | 5908 |
| Hugo | 9857 |
| OMIM | 179530 |
| RefSek | NM_001010942 |
| UniProt | P61224 |
| Drugi podaci | |
| Lokus | Hrom. 12 q14 |
Rap1 (Ras srodni protein 1) je mala GTPaza. On je mali citosolni protein koji deluje kao ćelijski prekidač, te je od vitalnog značaja za prenos signala.[1] Postoje dve izoforme Rap1 proteina. Svaku od njih kodira zaseban gen, RAP1A i RAP1B. Rap1 pripada grupi Ras srodnih proteina.
GTPaze su neaktivne u svojoj GDP vezanoj formi, i aktiviraju se vezivanjem za GTP-a. Aktivirajući proteini GTPaze (GAP) i faktori razmene guanin nukleotida (GEF) regulišu male GTPaze. GAP proteini promovišu GDP vezanu (neaktivnu) formu, a GEF proteini GTP vezanu (aktivnu) formu. Kad su vezane za GTP, male GTPaze regulišu mnoštvo ćelijskih procesa. Ovi proteini se dele u familije u zavisnosti od njihove proteinske strukture. Rap1 je član najbolje istražene Ras superfamilije. Dok je Ras poznat po svojoj ulozi u ćelijskoj proliferaciji i opstanku, Rap1 predominantno učestvuje u ćelijskoj adheziji i formiranju ćelijskih spojeva. Ras i Rap su regulisani različitim setovima faktora razmene guaninskih nukleotida i aktivirajućih proteina GTPaza, što proizvodi određeni novo specifičnosti.[2]
Reference
- ↑ Burbach BJ, Medeiros RB, Mueller KL, Yoshisada Shimizu (August 2007). „T-cell receptor signaling to integrins”. Immunol. Rev. 218: 65–81. DOI:10.1111/j.1600-065X.2007.00527.x. PMID 17624944.
- ↑ Raaijmakers JH, Bos JL (April 2009). „Specificity in Ras and Rap Signaling”. J. Biol. Chem. 284 (17): 10995–9. DOI:10.1074/jbc.R800061200. PMC 2670103. PMID 19091745.
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
- p
- r
- u
Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima
EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
