Avidina
Avidina | |
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Indicadores | |
Pfam | PF01382 |
InterPro | IPR005468 |
PROSITE | PDOC00499 |
SCOP | 1slf |
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/eb/Avidin_1AVD.png/220px-Avidin_1AVD.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/85/Biotin_structure.svg/220px-Biotin_structure.svg.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/44/Chicken_egg01_monovular.jpg/220px-Chicken_egg01_monovular.jpg)
A avidina é uma glicoproteína tetramérica com afinidade pela biotina, produzida nos ovidutos de aves, répteis e anfíbios, que se acumula nas claras dos ovos. Esta união da avidina à biotina (vitamina B7) impede a absorção de dita vitamina no intestino, pelo que comer muita clara de ovo crua não é bom para a nutrição, embora este efeito não se produza nos ovos cozinhados.
As quatro subunidades ou protómeros que formam esta proteína tetramérica são idênticos (proteína homotetramérica), e cada um deles pode unir-se a uma molécula de biotina com um alto grau de afinidade e especificidade. A constante de dissociação da avidina é KD ≈ 10−15, o que faz com que a sua ligação com a biotina seja uma das ligações não covalentes mais fortes conhecidas.[1]
Na sua forma tetramérica a avidina tem um peso molecular estimado entre 66–69 kDa.[2] 10 % desse peso deve-se ao seu conteúdo em glícidos, constituído por oligossacarídeos compostos por resíduos de manose e N-acetilglicosamina[3][4].
A avidina funcional só se encontra na clara de ovo crua, uma vez que a avidez por unir-se à biotina, característica desta proteína, desaparece com a cozedura. A função natural exercida pela avidina nos ovos não é conhecida, embora se sugira que funciona como um inibidor do crescimento bacteriano no oviduto, ao unir-se à biotina de que as bactérias precisam para crecer. Uma evidência que suporta esta ideia é a de que certas cepas da bactéria Streptomyces produzem estreptavidina, uma proteína com ligeiramente parecida com a avidina e também com afinidade pela biotina e um ponto de união muito similar, que se acredita servir para inibir o crescimento de bactérias competidoras, do género antibiótico.
Também se encontrou uma forma não glicosilada da avidina isolada de um preparado comercial, mas não é conclusivo se esta forma é um produto natural ou é simplesmente o resultado do processo de fabricação.[5]
Ver também
Referências
- ↑ Green 1963
- ↑ Korpela, 1984
- ↑ Green 1975
- ↑ Bruch & White 1982
- ↑ Hiller et al., 1987
Bibliografia
- Angerer, L. et al., (1976) An electron microscope study of the relative positions of the 4S and ribosomal RNA genes in HeLa cells mitochondrial DNA. Cell. 9, 81-90.
- Bayer, EA. et al., (1985). 3-(N-Maleimido-propionyl)biocytin: a versatile thiol-specific biotinylating reagent. Anal. Biochem., 149, 529-536.
- Bayer, EA., et al., (1976) Preparation of ferritin-avidin conjugates by reductive alkylation for use in electron microscopic cytochemistry. J. Histochem. Cytochem. 24, 933-939.
- Bruch, R. & White, H. (1982). Compositional and structural heterogeneity of Avidin glycopeptides. Biochemistry, 21, 5334-5341.
- Eakin, E. et al., (1940). Egg-white injury in chicks and its relationship to a deficiency of vitamin H (biotin). Science, 92, 224
- Green, N. (1963). The Use of [14C] Biotin for Kinetic Studies and for Assay. Biochem J, 89, 585-591
- Green, N. (1975). "Avidin," Advances in Protein Chemistry 29, 85-133.
- Gyorgy, P. (1941). Egg-white injury as the result of non-absorption or inactivation of biotin. Science, 93, 477-478.
- Heggeness, MH. & Ash, JF. (1977) Use of the Avidin-biotin complex for the localization of actin and myosin with fluorescence microscopy. J. Cell. Biol. 73, 783-788.
- Hiller., Y et al., (1987). Biotin binding to avidin. Biochem. J., 248, 167-171.
- Hofmann, K., & Kiso, Y. (1976) An approach to the targeted attachment of peptides and proteins to solid supports. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 73, 3516-3518.
- Kohanski, R & Lane, M. (1990) Methods in Enzymology. 184, 194.
- Korpela, J. (1984). Avidin, a high affinity biotin-binding protein as a tool and subject of biological research. Med. Bio. 62, 5-26.
- Kresge, N. et al., (2004). The Discovery of Avidin by Esmond E. Snell. J. Bio. Chem. 279, e5
- Morag, E. et al., (1996) Reversibility of biotin-binding by selective modification of tyrosine in Avidin. Biochem. J. 316, 193-199.
- Snell, E. et al., (1940). A quantitative test for biotin and observations regarding its occurrence and properties. J. Am. Chem. Soc., 62, 175-178.
- Wilchek, M. et al., (1986). p-Diazobenzoyl biocytin—a new biotinylating reagent for the labeling of tyrosines and histidines in proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 138, 872-879.