Polyfenoloxidase

Polyfenoloxidase of fenolase, preciezer chloroplastisch polyfenoloxidase (PPO) (oude naam: catecholoxidase) is de homoloog van tyrosinase in planten. Polyfenoloxidase is een tetrameer met vier koperatomen per molecuul en bindingsplaatsen voor twee aromatische stoffen en zuurstof[1].

Het enzym katalyseert de o-hydroxylatie van monofenolen (fenolmoleculen waarvan de benzeenring een enkele hydroxyl-substituent heeft) in o-difenolen (fenolmoleculen met twee hydroxylsubstituenten). Ze kunnen de verdere oxidatie van o-difenolen katalyseren in o-chinonen. Ook catechol kan geoxideerd worden.

Deze reacties zijn verantwoordelijk voor de enzymatische bruinkleuring van plantendelen, die na beschadiging met zuurstof in contact komen. Ook kunnen zwarte en rode pigmenten gevormd worden. De gevormde chinonen zijn giftig voor ziekteverwekkende micro-organismen.[2]

Polyfenoloxidase is een morfeïne, een eiwit dat twee of meer verschillende homo-oligomeren kan vormen. Deze homo-oligomeren bestaan als monomeer, trimeer, tetrameer, octameer en dodecameer[3][4].

Enzymatische katalyse

Bij de oxidering van catechol in aanwezigheid van polyfenoloxidase als katalysator wordt het dihydroxybenzol in benzochinon omgezet:

Enzymatische katalyse van catechol met het homologe tyrosinase:

Inhibitoren

Er zijn twee typen inhibitoren (enzymremmers) van polyfenoloxidase. Een die de zuurstof aan de koperplaats van het enzym beïnvloedt en een die de fenolgroepen beïnvloedt. Tentoxine is in recent onderzoek ook gebruikt om de werking van polyfenoloxidase in zaailingen te blokkeren[5]. Tropolone is een in druiven voorkomende polyfenoloxidase inhibitor[6]. Een andere inhibitor van dit enzym is kaliummetabisulfiet (K2S2O5)[7] Polyfenoloxidase in de wortels van de banaan wordt sterk geremd door dithiothreitol en natriummetabisulfiet.[8].

Kaliumdithioniet (kaliumhydrosulfiet) is ook een inhibitor van polyfenoloxidase.

Bronnen, noten en/of referenties
  1. ↑ Polyphenol Oxidase - Worthington Enzyme Manual. Accessed 13 September 2011
  2. ↑ Mayer AM (November 2006). Polyphenol oxidases in plants and fungi: going places? A review. Phytochemistry 67 (21): 2318–2331. PMID 16973188. DOI: 10.1016/j.phytochem.2006.08.006.
  3. ↑ Jolley Jr, RL, Mason, HS (1965). The Multiple Forms of Mushroom Tyrosinase. Interconversion. The Journal of Biological Chemistry 240: PC1489–91. PMID 14284774.
  4. ↑ Jolley Jr, RL, Robb, DA, Mason, HS (1969). The multiple forms of mushroom tyrosinase. Association-dissociation phenomena. The Journal of Biological Chemistry 244 (6): 1593–9. PMID 4975157.
  5. ↑ Duke SO, Vaughn KC (April 1982). Lack of involvement of polyphenol oxidase in ortho-hydroxylation of phenolic compounds in mung bean seedlings. Physiologia Plantarum 54 (4): 381–385. DOI: 10.1111/j.1399-3054.1982.tb00696.x.
  6. ↑ Time-dependent inhibition of grape polyphenol oxidase by tropolone. Edelmira Valero, Manuela Garcia-Moreno, Ramon Varon and Francisco Garcia-Carmona, J. Agric. Food Chem., 1991, 39 (6), pp 1043–1046, DOI:10.1021/jf00006a007
  7. ↑ Del Signore A, Romeoa F, Giaccio M (May 1997). Content of phenolic substances in basidiomycetes. Mycological Research 101 (5): 552–556. DOI: 10.1017/S0953756296003206.
  8. ↑ Extraction and partial characterization of polyphenol oxidase from banana (Musa acuminata Grande naine) roots. Wuyts N, De Waele D and Swennen R, Plant Physiol Biochem., May-Jun 2006, 44(5-6), pages 308-314, PMID 16814556