Leucina deshidrogenasa
| Leucina deshidrogenasa | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||
| Identificadores | ||||
| Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||
| Número EC | 1.4.1 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tipo de proteína | Oxidorreductasa | |||
| Funciones | Enzima | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Ubicación (UCSC) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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[editar datos en Wikidata] | ||||
La enzima Leucina deshidrogenasa EC 1.4.1.9 cataliza la reacción de deaminación oxidativa de la leucina a 4-metil-2-oxopentanoato y amoníaco.
- L-leucina + H2O + NAD+ 4-metil-2-oxopentanoato + NH3 + NADH
También actúa sobre la isoleucina, la valina, la norvalina y la norleucina.
Esta enzima se ha caracterizado en las bacterias Bacillus cereus, Bacillus licheniformis, Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis y Thermoactinomyces intermedius, en donde tiene funciones catabólicas en el metabolismo bacteriano de los L-aminoácidos de cadena ramificada y en donde juega un papel importante en la germinación por esporas en cooperación con la alanina deshidrogenasa.
La enzima se presenta en homohexámeros y la longitud de las secuencias en las bacterias anteriormente citadas está en torno a los 365 aminoácidos.
La leucina deshidrogenasa conjuntamente con las glutamato deshidrogenasas, fenilalanina deshidrogenasa, y valina deshidrogenasa están estructuralmente y funcionalmente relacionadas. Un residuo conservado de lisina localizado en la región rica en glicina está implicado en el mecanismo catalítico.
Enlaces externos
- NiceZyme (en inglés).
| Control de autoridades |
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Datos: Q1152621
