Acetil-coenzima A acetiltransferasa
| Acetil-coenzima A acetiltransferasa 1 (acetoacetil coenzima A tiolasa) | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Símbolos | ACAT1 (HGNC: 93) ACAT | |||||
| Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
| Número EC | 2.3.1.9 | |||||
| Locus | Cr. 11 q22.3-23.1 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
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| PubMed (Búsqueda) |
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| Acetil-coenzima A acetiltransferasa 2 (acetoacetil coenzima A tiolasa) | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Símbolo | ACAT2 (HGNC: 94) | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 2.3.1.9 | |||||
| Locus | Cr. 6 q25.3-q26 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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La acetil-coenzima A acetiltransferasa (o tiolasa EC 2.3.1.9) es una enzima que cataliza la conversión de dos unidades de acetil-CoA en acetoacetil-CoA:
Esta enzima es relevante en la ruta del mevalonato, una ruta metabólica importante, presente en todos los eucariotas superiores y muchas bacterias, que se esquematiza en el siguiente diagrama.
La familia de enzimas tiolasas catalizan la formación del enlace carbono-carbono a través de una condensación de Claisen dependiente de tioester.[1][2]
Genética humana
El enzima está presente en dos formas en el organismo humano, denominadas respectivamente ACAT1 y ACAT2. ACAT1 está codificada por un gen localizado en el cromosoma 11. ACAT2 está codificada por un gen localizado en el cromosoma 6.
Referencias
- ↑ Heath RJ, Rock CO (octubre de 2002). «The Claisen condensation in biology». Nat Prod Rep 19 (5): 581-96. PMID 12430724.
- ↑ Haapalainen AM, Meriläinen G, Wierenga RK (enero de 2006). «The thiolase superfamily: condensing enzymes with diverse reaction specificities». Trends Biochem. Sci. 31 (1): 64-71. PMID 16356722. doi:10.1016/j.tibs.2005.11.011.
| Control de autoridades |
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Datos: Q24782380
