Acetil-coenzima A acetiltransferasa
Acetil-coenzima A acetiltransferasa 1 (acetoacetil coenzima A tiolasa) | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
Identificadores | ||||||
Símbolos | ACAT1 (HGNC: 93) ACAT | |||||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
Número EC | 2.3.1.9 | |||||
Locus | Cr. 11 q22.3-23.1 | |||||
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Acetil-coenzima A acetiltransferasa 2 (acetoacetil coenzima A tiolasa) | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
Identificadores | ||||||
Símbolo | ACAT2 (HGNC: 94) | |||||
Identificadores externos | ||||||
Número EC | 2.3.1.9 | |||||
Locus | Cr. 6 q25.3-q26 | |||||
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Ortólogos | ||||||
Especies |
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Entrez |
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[editar datos en Wikidata] |
La acetil-coenzima A acetiltransferasa (o tiolasa EC 2.3.1.9) es una enzima que cataliza la conversión de dos unidades de acetil-CoA en acetoacetil-CoA:
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/55/Acetyl-CoA_C-acetyltransferase_reaction.png/550px-Acetyl-CoA_C-acetyltransferase_reaction.png)
Esta enzima es relevante en la ruta del mevalonato, una ruta metabólica importante, presente en todos los eucariotas superiores y muchas bacterias, que se esquematiza en el siguiente diagrama.
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Mevalonate_pathway.png)
La familia de enzimas tiolasas catalizan la formación del enlace carbono-carbono a través de una condensación de Claisen dependiente de tioester.[1][2]
Genética humana
El enzima está presente en dos formas en el organismo humano, denominadas respectivamente ACAT1 y ACAT2. ACAT1 está codificada por un gen localizado en el cromosoma 11. ACAT2 está codificada por un gen localizado en el cromosoma 6.
Referencias
- ↑ Heath RJ, Rock CO (octubre de 2002). «The Claisen condensation in biology». Nat Prod Rep 19 (5): 581-96. PMID 12430724.
- ↑ Haapalainen AM, Meriläinen G, Wierenga RK (enero de 2006). «The thiolase superfamily: condensing enzymes with diverse reaction specificities». Trends Biochem. Sci. 31 (1): 64-71. PMID 16356722. doi:10.1016/j.tibs.2005.11.011.
Datos: Q24782380