ARF1

El factor 1 de ribosilación de ADP es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ARF1. [1]​

Función

El factor de ribosilación de ADP 1 (ARF1) es un miembro de la familia de genes ARF humanos. Los miembros de la familia codifican pequeñas proteínas de unión a nucleótidos de guanina que estimulan la actividad ADP-ribosiltransferasa de la toxina del cólera y desempeñan un papel en el tráfico vesicular como activadores de la fosfolipasa D. Los productos genéticos, incluidas 6 proteínas ARF y 11 proteínas similares a ARF, constituyen una familia de la superfamilia RAS. Las proteínas ARF se clasifican en clase I (ARF1, ARF2 y ARF3), clase II (ARF4 y ARF5) y clase III (ARF6), y los miembros de cada clase comparten una organización genética común. La proteína ARF1 está localizada en el aparato de Golgi y tiene un papel central en el transporte intra-Golgi. Para este gen se han encontrado múltiples variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican la misma proteína. [2]​

El principal mecanismo de acción de Brefeldin A es mediante la inhibición de ARF1.

Interacciones

Se ha demostrado que ARF1 interactúa con:

  • CHRM3, [3]​
  • COPB1, [4]​ [5]​
  • GGA3, [6]​ [7]​ y
  • PLD2. [8]​ [9]​

Referencias

  1. ↑ Lee CM, Haun RS, Tsai SC, Moss J, Vaughan M (June 1992). «Characterization of the human gene encoding ADP-ribosylation factor 1, a guanine nucleotide-binding activator of cholera toxin». J Biol Chem 267 (13): 9028-34. PMID 1577740. doi:10.1016/S0021-9258(19)50383-0. 
  2. ↑ «Entrez Gene: ARF1 ADP-ribosylation factor 1». 
  3. ↑ Mitchell R, Robertson DN, Holland PJ, Collins D, Lutz EM, Johnson MS (September 2003). «ADP-ribosylation factor-dependent phospholipase D activation by the M3 muscarinic receptor». J. Biol. Chem. 278 (36): 33818-30. PMID 12799371. doi:10.1074/jbc.M305825200. 
  4. ↑ Fischer KD, Helms JB, Zhao L, Wieland FT (April 2000). «Site-specific photocrosslinking to probe interactions of Arf1 with proteins involved in budding of COPI vesicles». Methods 20 (4): 455-64. PMID 10720466. doi:10.1006/meth.2000.0958. 
  5. ↑ Eugster A, Frigerio G, Dale M, Duden R (August 2000). «COP I domains required for coatomer integrity, and novel interactions with ARF and ARF-GAP». EMBO J. 19 (15): 3905-17. PMC 306616. PMID 10921873. doi:10.1093/emboj/19.15.3905. 
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  7. ↑ Puertollano R, Randazzo PA, Presley JF, Hartnell LM, Bonifacino JS (April 2001). «The GGAs promote ARF-dependent recruitment of clathrin to the TGN». Cell 105 (1): 93-102. PMID 11301005. doi:10.1016/s0092-8674(01)00299-9. 
  8. ↑ Lee S, Park JB, Kim JH, Kim Y, Kim JH, Shin KJ, Lee JS, Ha SH, Suh PG, Ryu SH (July 2001). «Actin directly interacts with phospholipase D, inhibiting its activity». J. Biol. Chem. 276 (30): 28252-60. PMID 11373276. doi:10.1074/jbc.M008521200. 
  9. ↑ Park JB, Kim JH, Kim Y, Ha SH, Yoo JS, Du G, Frohman MA, Suh PG, Ryu SH (July 2000). «Cardiac phospholipase D2 localizes to sarcolemmal membranes and is inhibited by alpha-actinin in an ADP-ribosylation factor-reversible manner». J. Biol. Chem. 275 (28): 21295-301. PMID 10801846. doi:10.1074/jbc.M002463200. 

Otras lecturas

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