Propandiolphosphat-Dehydrogenase

Propandiolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in Bakterien und Oryctolagus die Dehydrierung von 1,2-Propandiol-1-phosphat zu Hydroxyacetonphosphat katalysiert. Dieses Enzym ist bei Oryctolagus cuniculus meistens im Muskelgewebe lokalisiert.

Die Propandiolphosphat-Dehydrogenase wird zu 70 % durch Sulfat-Anionen bei einer Ionenstärke von 0,57 inhibiert, durch Sulfit-Anionen zu 41 % und durch Format-Anionen zu 28 % bei jeweils gleicher Ionenstärke. Bromid- und Phosphat-Anionen hemmen jeweils zu 45 und 32 %, wenn sie bei einer Ionenstärke von 0,19 zugegeben werden.

Hydroxyacetonphosphat hemmt kompetitiv das Enzym α-Glycerophosphat-Dehydrogenase, das Teil des Enzymkomplexes Myogen A ist. Die Hemmungskonstante beträgt ${\displaystyle K_{i}=1{,}3\cdot 10^{-3}M}$.

Die Michaeliskonstante ${\displaystyle K_{m}}$ der Propandiolphosphat-Dehydrogenase für NADH beträgt ${\displaystyle 0{,}5\cdot 10^{-4}M}$, für Hydroxyacetonphosphat ${\displaystyle 1{,}5\cdot 10^{-4}M}$ und für DL-1,2-Propandiolphosphat ${\displaystyle 4{,}4\cdot 10^{-3}M}$.^[1]

	NAD+             NADH                        + H+ Propandiolphosphat- Dehydrogenase
1,2-Propandiolphosphat		Hydroxyacetonphosphat

1. ↑ O. N. Miller: 1,2-Propanediol phosphate (PDP) dehydrogenase. In: Methods Enzymol. Vol. 9, 1966, S. 336–338, doi:10.1016/0076-6879(66)09068-2 (englisch).